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The electron transfer complexes of cytochrome c peroxidase from Paracoccus denitrificans

Pettigrew, G.W.; Goodhew, C.F.; Cooper, A.; Nutley, M.; Jumel, K.; Harding, S.E.; Biochemistry 42, 2046-2055 (2003)

Data extracted from this reference:

Molecular Weight [Da]
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Commentary
Organism
32000
-
sedimentation equilibrium analysis, in the presence of 1 mM EGTA, pH 7.5
Paracoccus denitrificans
37510
-
predicted from cDNA sequence for monomer
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation equilibrium analysis, 0.002 mM protein, pH 6
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation equilibrium analysis, 0.01 mM protein, pH 6
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation equilibrium analysis, 0.04 mM protein, pH 6
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation equilibrium analysis, 0.04 mM protein, in the presence of 2 mM Ca2+, pH 6
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation equilibrium analysis, 0.01 mM protein, in the presence of 2 mM Ca2+, pH 6
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation equilibrium analysis, 0.002 mM protein, in the presence of 2 mM Ca2+, pH 6
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation equilibrium analysis, in the presence of 5 mM Ca2+, pH 7.5
Paracoccus denitrificans
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-
predicted from cDNA sequence for dimer
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation velocity ultracentrifugation, with enzyme/horse heart cytochrome c ratio of 4 to 1
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation velocity ultracentrifugation, with Paracoccus cytochrome c ratio of 4 to 1
Paracoccus denitrificans
Organism
Organism
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Textmining
Paracoccus denitrificans
-
also Paracoccus pantotrophus
-
Subunits
Subunits
Commentary
Organism
dimer
in the presence of Ca2+, sedimentation equilibrium analysis
Paracoccus denitrificans
monomer
with no addition of Ca2+, the monomer/dimer ratio is shifted toward the monomeric form, sedimentation equilibrium analysis
Paracoccus denitrificans
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
32000
-
sedimentation equilibrium analysis, in the presence of 1 mM EGTA, pH 7.5
Paracoccus denitrificans
37510
-
predicted from cDNA sequence for monomer
Paracoccus denitrificans
48000
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sedimentation equilibrium analysis, 0.002 mM protein, pH 6
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation equilibrium analysis, 0.01 mM protein, pH 6
Paracoccus denitrificans
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sedimentation equilibrium analysis, 0.04 mM protein, pH 6
Paracoccus denitrificans
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sedimentation equilibrium analysis, 0.04 mM protein, in the presence of 2 mM Ca2+, pH 6
Paracoccus denitrificans
69100
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sedimentation equilibrium analysis, 0.01 mM protein, in the presence of 2 mM Ca2+, pH 6
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation equilibrium analysis, 0.002 mM protein, in the presence of 2 mM Ca2+, pH 6
Paracoccus denitrificans
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sedimentation equilibrium analysis, in the presence of 5 mM Ca2+, pH 7.5
Paracoccus denitrificans
75030
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predicted from cDNA sequence for dimer
Paracoccus denitrificans
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sedimentation velocity ultracentrifugation, with enzyme/horse heart cytochrome c ratio of 4 to 1
Paracoccus denitrificans
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-
sedimentation velocity ultracentrifugation, with Paracoccus cytochrome c ratio of 4 to 1
Paracoccus denitrificans
Subunits (protein specific)
Subunits
Commentary
Organism
dimer
in the presence of Ca2+, sedimentation equilibrium analysis
Paracoccus denitrificans
monomer
with no addition of Ca2+, the monomer/dimer ratio is shifted toward the monomeric form, sedimentation equilibrium analysis
Paracoccus denitrificans
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1st author
Pub Med
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organims
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Activating Compound
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Crystallization (Commentary)
Engineering
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Inhibitors
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Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
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Organism
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Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
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Engineering (protein specific)
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KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
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Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
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Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
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General Information (protein specific)
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Nitrosomonas europaea, Shewanella oneidensis
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Replacement of an electron tra ...
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Peroxide-dependent formation o ...
Saccharomyces cerevisiae
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Relocation of the distal histi ...
Saccharomyces cerevisiae
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Electrochemical evidence for m ...
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Binding hot spot in the weak p ...
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1003-1013
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CcpA from Geobacter sulfurredu ...
Geobacter sulfurreducens
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Redox-linked structural change ...
Pseudomonas aeruginosa
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Effect of single-site charge-r ...
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Pauleta
Calcium-dependent heme structu ...
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Biochemistry
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The tuberculosis prodrug isoni ...
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Oxidative stress response in P ...
Paracoccidioides brasiliensis, Paracoccidioides brasiliensis Pb01 / ATCC MYA 826
Mycol. Res.
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Engineering the substrate spec ...
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Protonation and inhibition of ...
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Effect of active site and surf ...
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Dynamics, hydration, and motio ...
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Effect of single-site charge-r ...
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A role for cytochrome c and cy ...
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Mediated catalysis of Paracocc ...
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691-698
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Hsiao
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The Escherichia coli yhjA gene ...
Escherichia coli
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Saccharomyces cerevisiae
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Nakani
Characterization of a covalent ...
Saccharomyces cerevisiae
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Regulation of cytochrome C per ...
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Mechanism of activation of cyt ...
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Cardiolipin activates cytochro ...
Bos taurus
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Disruption of protein-protein ...
Saccharomyces cerevisiae
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Rhodobacter capsulatus
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synthetic construct
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