BRENDA - Enzyme Database
show all sequences of 1.6.2.2

Engineering and characterization of a NADPH-utilizing cytochrome b5 reductase

Marohnic, C.C.; Bewley, M.C.; Barber, M.J.; Biochemistry 42, 11170-11182 (2003)

Data extracted from this reference:

Cloned(Commentary)
Commentary
Organism
mutant enzymes expressed in Escherichia coli BL21(DE3)-RIL as His-tag fusion proteins
Rattus norvegicus
Crystallization (Commentary)
Crystallization
Organism
sitting drop method, complete data set collected for the D239T mutant enzyme
Rattus norvegicus
Engineering
Amino acid exchange
Commentary
Organism
D239E
decreased activity with NADH and NADPH
Rattus norvegicus
D239S
significantly increased activity with NADPH
Rattus norvegicus
D239S/F251R
specific for NADPH
Rattus norvegicus
D239S/F251Y
bispecific for NADH and NADPH
Rattus norvegicus
D239T
specific for NADPH, 11fold preference for NADPH over NADH
Rattus norvegicus
D239T/F251R
specific for NADPH
Rattus norvegicus
F251R
minor effects on activity
Rattus norvegicus
F251Y
minor effects on activity
Rattus norvegicus
KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.003
-
NADH
F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.005
-
NADH
D239S/F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.006
-
NADH
D239E mutant enzyme, pH 7.0, 25°C; wild type enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.009
-
NADPH
D239T mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.012
-
NADH
F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.017
-
NADH
D239S mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.022
-
NADPH
D239S/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.025
-
NADPH
D239S/F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.044
-
NADPH
D239T/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.094
-
NADPH
D239E mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.119
-
NADH
D239T mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.138
-
NADPH
F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.224
-
NADH
D239S/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.268
-
NADPH
D239S mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.512
-
NADH
D239T/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.617
-
NADPH
F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.924
-
NADPH
wild type enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
2 ferricytochrome b5 + NADH
Rattus norvegicus
involved in the synthesis of fatty acids and cholesterol, and in the oxidation of xenobiotics
2 ferrocytochrome b5 + NAD+ + H+
-
-
?
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Rattus norvegicus
P20070
-
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
recombinant enzymes
Rattus norvegicus
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
2 ferricyanide + NADPH
-
657949
Rattus norvegicus
2 ferrocyanide + NADP+ + H+
-
-
-
-
2 ferricytochrome b5 + NADH
-
657949
Rattus norvegicus
2 ferrocytochrome b5 + NAD+ + H+
-
-
-
?
2 ferricytochrome b5 + NADH
involved in the synthesis of fatty acids and cholesterol, and in the oxidation of xenobiotics
657949
Rattus norvegicus
2 ferrocytochrome b5 + NAD+ + H+
-
-
-
?
Turnover Number [1/s]
Turnover Number Minimum [1/s]
Turnover Number Maximum [1/s]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
5.2
-
NADPH
D239E mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
33
-
NADPH
wild type enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
50
-
NADPH
F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C; F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
200
-
NADPH
D239S/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
217
-
NADPH
D239S mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
250
-
NADH
D239S/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
267
-
NADPH
D239T mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
333
-
NADH
D239T mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
367
-
NADH
F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
417
-
NADPH
D239S/F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
433
-
NADH
D239S mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
467
-
NADH
D239S/F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
500
-
NADH
F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
517
-
NADH
D239E mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
550
-
NADPH
D239T/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
717
-
NADH
D239T/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
800
-
NADH
wild type enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
Cofactor
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
FAD
-
Rattus norvegicus
NADH
native enzyme shows 3700fold preference for NADH over NADPH
Rattus norvegicus
NADPH
preferred cofactor for some engineered enzymes
Rattus norvegicus
Cloned(Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
mutant enzymes expressed in Escherichia coli BL21(DE3)-RIL as His-tag fusion proteins
Rattus norvegicus
Cofactor (protein specific)
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
FAD
-
Rattus norvegicus
NADH
native enzyme shows 3700fold preference for NADH over NADPH
Rattus norvegicus
NADPH
preferred cofactor for some engineered enzymes
Rattus norvegicus
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Crystallization
Organism
sitting drop method, complete data set collected for the D239T mutant enzyme
Rattus norvegicus
Engineering (protein specific)
Amino acid exchange
Commentary
Organism
D239E
decreased activity with NADH and NADPH
Rattus norvegicus
D239S
significantly increased activity with NADPH
Rattus norvegicus
D239S/F251R
specific for NADPH
Rattus norvegicus
D239S/F251Y
bispecific for NADH and NADPH
Rattus norvegicus
D239T
specific for NADPH, 11fold preference for NADPH over NADH
Rattus norvegicus
D239T/F251R
specific for NADPH
Rattus norvegicus
F251R
minor effects on activity
Rattus norvegicus
F251Y
minor effects on activity
Rattus norvegicus
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.003
-
NADH
F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.005
-
NADH
D239S/F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.006
-
NADH
D239E mutant enzyme, pH 7.0, 25°C; wild type enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.009
-
NADPH
D239T mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.012
-
NADH
F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.017
-
NADH
D239S mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.022
-
NADPH
D239S/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.025
-
NADPH
D239S/F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.044
-
NADPH
D239T/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.094
-
NADPH
D239E mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.119
-
NADH
D239T mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.138
-
NADPH
F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.224
-
NADH
D239S/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.268
-
NADPH
D239S mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.512
-
NADH
D239T/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.617
-
NADPH
F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
0.924
-
NADPH
wild type enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
2 ferricytochrome b5 + NADH
Rattus norvegicus
involved in the synthesis of fatty acids and cholesterol, and in the oxidation of xenobiotics
2 ferrocytochrome b5 + NAD+ + H+
-
-
?
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
recombinant enzymes
Rattus norvegicus
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
2 ferricyanide + NADPH
-
657949
Rattus norvegicus
2 ferrocyanide + NADP+ + H+
-
-
-
-
2 ferricytochrome b5 + NADH
-
657949
Rattus norvegicus
2 ferrocytochrome b5 + NAD+ + H+
-
-
-
?
2 ferricytochrome b5 + NADH
involved in the synthesis of fatty acids and cholesterol, and in the oxidation of xenobiotics
657949
Rattus norvegicus
2 ferrocytochrome b5 + NAD+ + H+
-
-
-
?
Turnover Number [1/s] (protein specific)
Turnover Number Minimum [1/s]
Turnover Number Maximum [1/s]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
5.2
-
NADPH
D239E mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
33
-
NADPH
wild type enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
50
-
NADPH
F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C; F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
200
-
NADPH
D239S/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
217
-
NADPH
D239S mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
250
-
NADH
D239S/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
267
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NADPH
D239T mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
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333
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NADH
D239T mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
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NADH
F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
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NADPH
D239S/F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
433
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NADH
D239S mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
467
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NADH
D239S/F251Y mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
500
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NADH
F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
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NADH
D239E mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
550
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NADPH
D239T/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
717
-
NADH
D239T/F251R mutant enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
800
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NADH
wild type enzyme, pH 7.0, 25°C
Rattus norvegicus
Other publictions for EC 1.6.2.2
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [°C]
Temperature Range [°C]
Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
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Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
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Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
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KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Efficient reduction of verteb ...
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Distribution of valence elect ...
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Zhang
The cytochrome b5 reductase H ...
Caenorhabditis elegans
Biochim. Biophys. Acta
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Mus musculus
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NADHcytochrome b5 reductase a ...
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657648
Mokashi
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Homo sapiens
Arch. Biochem. Biophys.
412
147-152
2003
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Marohnic
Engineering and characterizati ...
Rattus norvegicus
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11170-11182
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Bewley
The structure of the S127P mut ...
Rattus norvegicus
Biochemistry
42
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Bello
Hydrogen peroxide- and cell-de ...
Homo sapiens
J. Bioenerg. Biomembr.
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Sus scrofa
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Davis
Heterologous expression of an ...
Rattus norvegicus
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63-75
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Bewley
The structure and biochemistry ...
Rattus norvegicus
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13574-13582
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Sus scrofa
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Bagnaresi
Tonoplast subcellular localiza ...
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Lamb
Biodiversity of the P450 catal ...
Saccharomyces cerevisiae
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Systematic mutations of highly ...
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Simultaneous purification and ...
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Bagnaresi
Cloning and characterization o ...
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Kawano
Role of carboxyl residues surr ...
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Purification and comparison of ...
Bos taurus, Brassica napus
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Development and validation of ...
Homo sapiens
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Enzymology of the reduction of ...
Mus musculus
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High-level expression in Esche ...
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Homo sapiens
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394219
Fukushima
Purification and partial chara ...
Tetrahymena pyriformis
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105
502-508
1982
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392811
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Purification and properties of ...
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1981
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1980
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Yubisui
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1980
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Two-domain structure of micros ...
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1979
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394225
Hultquist
Methemoglobin reduction system ...
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Methods Enzymol.
52
463-473
1978
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Mihara
Detergent-solubilized NADH-cyt ...
Oryctolagus cuniculus
Methods Enzymol.
52
102-108
1978
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394227
Lostanlen
Soluble NADH-cytochrome b5 red ...
Oryctolagus cuniculus
Biochim. Biophys. Acta
526
42-51
1978
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394228
Kubota
Studies on the microsomal elec ...
Saccharomyces cerevisiae
J. Biochem.
81
187-195
1977
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394236
Kader
Cyanide sensitivity and induct ...
Solanum tuberosum
Biochim. Biophys. Acta
486
429-436
1977
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394229
Mihara
Purification and properties of ...
Oryctolagus cuniculus
J. Biochem.
78
1057-1073
1975
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394233
Oshino
Stimulation by phenols of the ...
Rattus norvegicus, Sus scrofa
J. Biochem.
69
169-180
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394235
Hultquist
Catalysis of methaemoglobin re ...
Homo sapiens
Nat. New Biol.
229
252-254
1971
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394230
Takesue
Purification and properties of ...
Rattus norvegicus
J. Biochem.
67
267-276
1970
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394231
Strittmatter
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NADH-cytochrome b5 reductase ...
Bos taurus
Methods Enzymol.
10
561-565
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394232
Strittmatter
-
Microsomal cytochrome b5 and c ...
Bos taurus, Oryctolagus cuniculus, Rattus norvegicus, Sus scrofa
The Enzymes, 2nd Ed. (Boyer, P. D. , Lardy, H. , Myrbäck, K. , eds. )
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